Descodificación de la dinámica de ensamblaje de proteínas con agujas de proteínas artificiales – ScienceDaily

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El ensamblaje de proteínas es esencial para la formación de estructuras biológicas ordenadas, ¡pero imagina una! Esto es exactamente lo que los investigadores de Tokyo Tech han logrado con las agujas de proteínas. Al regular las interacciones de punta a punta de estas agujas, permitieron su autoensamblaje en estructuras reticulares, estados monoméricos ordenados y ensamblajes de fibras, allanando el camino para la construcción controlada de más de estas arquitecturas de proteínas.

Las proteínas son los componentes básicos de nuestro cuerpo. Sin embargo, sus estructuras moleculares y macroscópicas son complejas y variadas, con múltiples patrones de plegamiento y subestructuras. Los científicos llevan mucho tiempo intentando descifrar estas estructuras y se ha avanzado mucho con la microscopía de fluorescencia (FM), la microscopía de fuerza atómica (AFM) y la AFM de alta velocidad (HS-AFM). Sin embargo, no pudieron observar directamente los movimientos dinámicos de las proteínas durante el ensamblaje. Esto se debe principalmente a la intrincada estructura de las proteínas, que son demasiado pequeñas para medirlas con las técnicas existentes.

Un equipo colaborador de investigadores del Instituto de Tecnología de Tokio (Tokyo Tech), la Universidad de Kyushu, la Universidad de Nagoya y los Institutos Nacionales de Ciencias Naturales ahora han desarrollado una aguja de proteína anisotrópica (PN) especializada para ayudar a determinar el ensamblaje de proteínas. pistas sobre su microestructura y ensamblaje.

El profesor Takafumi Ueno de Tokyo Tech, quien dirigió el estudio, explica la premisa de su trabajo: «Nuestra PN es una proteína en forma de aguja compuesta del cuerpo rígido (hélice β), la tapa final (foldon) y de un motivo (etiqueta de hexahistidina, etiqueta de His). Al modificar estas PN eliminando el motivo de la etiqueta de His y la tapa plegable, podemos producir tres tipos diferentes de PN. Esto nos permitió ajustar y observar diferentes patrones de ensamblaje y cómo cambio, brindándonos pistas sobre la mecánica de las diferentes interacciones proteína-proteína que encontramos en la naturaleza». Los resultados de este estudio fueron publicados en la revista Pequeña.

En solución, las PN forman espontáneamente una estructura muy estable con una longitud de unos 20 nm y una anchura de unos 3,5 nm, lo suficientemente pequeña para seguir el movimiento de rotación de las moléculas individuales pero mecánicamente fuerte.

En las superficies, el equipo observó diferentes tipos de estructuras ordenadas a medida que las PN se autoensamblaban. Estas estructuras iban desde redes triangulares y estados monoméricos con orden nemático (orientación unidimensional) hasta ensamblajes de fibras.

Esto, a su vez, permitió al equipo estudiar los procesos dinámicos involucrados en el ensamblaje de proteínas a través de una combinación de HS-AFM y simulaciones. Los resultados revelaron que la formación de la estructura de red triangular fue impulsada por los movimientos dinámicos de PN, que ayudan a formar redes ordenadas.

Estos hallazgos han entusiasmado a los investigadores, que están contemplando sus posibles ramificaciones. «Estas moléculas juegan un papel tan crucial en los sistemas biológicos que comprender su estructura favorecería significativamente el campo. Por ejemplo, podríamos usarlas para sentar las bases para construir estructuras supramoleculares mediante el diseño de los movimientos colectivos dinámicos de las proteínas. Este concepto puede conducir a ingeniería de materiales laminares biocompatibles, transportes de fármacos dirigidos e incluso nano-robots basados ​​en proteínas”, comenta el Prof. Ueno.

Fuente de la historia:

Materiales proporcionados por Instituto de Tecnología de Tokio. Nota: El contenido se puede cambiar por estilo y longitud.

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