El equipo de investigación crea una colchoneta molecular para una mejor comprensión de la regulación de los procesos de degradación celular – ScienceDaily
Las proteínas son componentes indispensables en los organismos vivos. No solo son «material de construcción» para el cuerpo, sino que también hacen posible la comunicación molecular entre las células, son necesarios para que se produzcan los impulsos nerviosos y controlen las reacciones químicas. Lo que es decisivo para el funcionamiento de las proteínas es su estructura tridimensional. Si se sabe esto, se pueden sacar conclusiones sobre cómo funcionan las proteínas. Un equipo de investigadores dirigido por el Prof. Daniel Kümmel de la Universidad de Münster y el Prof. Stefan Raunser del Instituto Max Planck (MPI) de Fisiología Molecular en Dortmund (Alemania) ha aclarado la estructura de un complejo proteico que es un importante regulador. de los procesos de degradación celular.
El complejo proteico «Mon1/Ccz1» determina qué vesículas intracelulares suministran su contenido al «centro de reciclaje» celular, el lisosoma. Para ello se adhiere a la membrana de la vesícula, donde introduce una etiqueta. Las vesículas intracelulares son burbujas de membrana que transportan material a través de la célula. En el lisosoma, los contenidos se degradan y se reutilizan. Al explicar la estructura con una resolución casi atómica, los investigadores ahora pudieron dilucidar, entre otras cosas, cómo el complejo proteico reconoce las vesículas apropiadas. Por ejemplo, demostraron que el complejo tiene un área cargada positivamente y relativamente plana que determina su orientación después de unirse a la membrana de la vesícula.
«Mon1 / Ccz1» pertenece a una familia de reguladores para los que no existe información estructural. Estos complejos están involucrados en una serie de procesos celulares y, a veces, se asocian con la aparición de trastornos del desarrollo, como el albinismo y los trastornos de la coagulación de la sangre. «Nuestro marco ahora proporciona una base para una mejor comprensión de estas conexiones», dice Daniel Kümmel.
El complejo proteico examinado proviene del hongo filamentoso Quetomio termofílico y es particularmente estable y manejable en condiciones de laboratorio. Puede servir como modelo para las proteínas humanas. Para determinar la estructura de la proteína, los investigadores utilizaron microscopía electrónica criogénica de alta resolución. «Con este método, podemos estudiar la estructura de las proteínas a temperaturas de alrededor de menos 150 grados centígrados en un estado casi natural», dice Stefan Raunser.
Los investigadores verificaron sus resultados mediante estudios bioquímicos, como ensayos de sedimentación. En este caso, la interacción proteína-membrana se demuestra con vesículas artificiales y proteínas purificadas in vitro, es decir, fuera del organismo. «La estructura de Mon1/Ccz1 tiene una arquitectura única que, hasta donde sabemos, no se ha demostrado en ningún otro complejo proteico. Podría servir como modelo para una mejor comprensión de otras proteínas reguladoras relacionadas. Queremos continuar nuestra colaboración de éxito», coinciden Daniel Kümmel y Stefan Raunser.
El estudio fue publicado en la revista interdisciplinaria procedimientos de la Academia Nacional de Ciencias. Además de científicos de WWU Münster y MPI Dortmund, también participaron investigadores de la Universidad de Osnabrück.
Fuente de la historia:
Materiales proporcionados por Universidad de Munster. Nota: El contenido se puede cambiar por estilo y longitud.