Los ingenieros de Rensselaer tienen como objetivo producir mejores productos biofarmacéuticos a través de un prospección más profundo

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El proceso de purificación de fármacos biofarmacéuticos sigue siendo un desafío costoso y que requiere mucho tiempo. Una comprensión más profunda de cómo los elementos no deseados dentro de las proteínas bioproducidas se unen a las moléculas desarrolladas para eliminarlas podría ayudar a los investigadores a hacer que los procesos de pureza sean más eficientes, más complejos y cada vez más escalables.

En una investigación publicada en Langmuir, un equipo dirigido por Steven Cramer, profesor titular de ingeniería química y biológica en el Instituto Politécnico Rensselaer, exploró los fundamentos de cómo las diferentes moléculas interactúan con varias superficies durante el proceso de purificación.

Cramer es un experto líder en bioprocesamiento cromatográfico, una técnica de separación utilizada en la purificación biofarmacéutica para elegir selectivamente qué componentes de una mezcla de proteínas deben almacenarse y cuáles deben eliminarse. Los iones o moléculas, conocidos como ligandos, se desarrollan para unirse a componentes específicos que deben guardarse o descartarse durante este proceso.

«Esto es parte de un esfuerzo importante para comprender los fundamentos de cómo estas moléculas interactúan con las superficies», dijo Cramer, miembro del Centro Rensselaer de Biotecnología y Estudios Interdisciplinarios (CBIS), donde se llevó a cabo el trabajo. «Nuestro grupo está tratando de elevar el nivel intelectual de este tipo de análisis de varias formas».

Este nuevo artículo se basa en una investigación de Cramer Lab publicada recientemente en Biotecnología y bioingeniería. En ese trabajo, los investigadores utilizaron espectroscopía de resonancia magnética nuclear (RMN) y complejas simulaciones por computadora para examinar los fundamentos de cómo las diferentes moléculas interactúan con varias superficies y ligandos, incluido cómo y dónde se produce la unión y si ciertas interacciones moleculares afectan el proceso de unión.

Trabajando con Merck Pharmaceuticals y Bio-Rad Laboratories y utilizando la estructura de RMN central en CBIS administrada por el coautor Scott McCallum, el equipo examinó la porción Fc de un anticuerpo IgG1 y específicamente cómo los ligandos interactúan con esa sección de la proteína del anticuerpo. (Si tuviera que imaginar un anticuerpo similar a la letra «Y», la parte Fc sería la cola). Los anticuerpos IgG1 se utilizan en la gran mayoría de los medicamentos biofarmacéuticos, lo que significa una comprensión más profunda de cómo interactúan sus componentes con varias moléculas. y los ligandos podrían tener implicaciones generalizadas.

En Langmuir papel, el equipo llevó su exploración más allá al agregar nanopartículas a la superficie de varias proteínas para ver exactamente dónde se unían los ligandos.

«Con este enfoque, también podemos observar algunas de las interacciones sutiles que están sucediendo», dijo Cramer. «A veces, estos ligandos se unen y forman estos grupos de ligandos, y estos grupos cambian drásticamente su comportamiento».

Este trabajo, dijo Cramer, podría conducir al desarrollo de materiales y ligandos nuevos y mejorados. También podría ayudar a los investigadores a desarrollar formas más matizadas y específicas de separar moléculas no deseadas que son muy similares a otro tipo de molécula que debe permanecer. Todos estos avances podrían mejorar el proceso de purificación de medicamentos, haciéndolo más eficiente y efectivo.

Fuente de la historia:

Materiales proporcionados por Instituto Politécnico Rensselaer. Nota: El contenido se puede cambiar por estilo y longitud.

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