Nuevos conocimientos sobre el ensamblaje de la membrana fotosintética

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Un estudio internacional ha dilucidado la estructura de una proteína necesaria para el ensamblaje y la estabilidad de las membranas fotosintéticas.

Las plantas, las algas y las cianobacterias convierten el dióxido de carbono y el agua en biomasa y oxígeno con la ayuda de la fotosíntesis. Este proceso forma la base de la mayoría de las formas de vida en la Tierra. El calentamiento global expone a los organismos fotosintéticos a niveles crecientes de estrés. Esto reduce las tasas de crecimiento y, a largo plazo, representa una amenaza para el suministro de alimentos de las poblaciones humanas. Un proyecto internacional, en el que la Ludwig-Maximilians-Universitaet (LMU) de Munich, el biólogo Kärin Nickelsen y su grupo de investigación jugaron un papel importante, ahora ha determinado la estructura tridimensional de una proteína involucrada en la formación y mantenimiento de las membranas. en el que tiene lugar la fotosíntesis. Los conocimientos proporcionados por el estudio facilitarán los esfuerzos biotecnológicos para aumentar la capacidad de las plantas para hacer frente a las tensiones ambientales.

Las etapas iniciales de la fotosíntesis tienen lugar dentro de las membranas «tilacoides», que albergan complejos pigmento-proteína que absorben energía de la luz solar. Se sabe desde hace décadas que, en prácticamente todos los organismos fotosintéticos, una proteína llamada VIPP1 (que significa «proteína que induce vesículas en plastidios») es esencial para el ensamblaje de tilacoides. «Sin embargo, la forma en que VIPP1 realmente realiza esta función esencial ha permanecido enigmática hasta ahora», dice Steffen Heinz, postdoctorado en el grupo de Nickelsen y primer coautor de la nueva publicación. Gracias al nuevo estudio, realizado por Helmholtz Zentrum München, los investigadores ahora saben mucho más.

Montaje de membranas fotosintéticas

El equipo utilizó microscopía crioelectrónica para determinar la estructura tridimensional de VIPP1 a alta resolución. El análisis de esta estructura, en combinación con la investigación funcional del modo de acción de la proteína, demostró cómo un pequeño número de moléculas de VIPP1 forman filamentos cortos, que se entrelazan para formar una estructura de canasta. Esto luego sirve como un andamio para el ensamblaje de la membrana tilacoide y determina su curvatura. Utilizando una técnica relacionada conocida como tomografía crioelectrónica, los científicos también pudieron visualizar las membranas VIPP1 en su estado natural en las células de las algas. Al introducir mutaciones específicas de sitio en VIPP1, demostraron que la interacción de VIPP1 con las membranas tilacoides es vital para mantener su integridad estructural bajo altos niveles de estrés lumínico. Este hallazgo demuestra que la proteína no solo media el ensamblaje de tilacoides, sino que también juega un papel al permitirles adaptarse a las fluctuaciones ambientales.

Los resultados proporcionan la base para una mejor comprensión de los mecanismos subyacentes a la formación y estabilización de los tilacoides. También abrirán nuevas oportunidades para mejorar la capacidad de las plantas verdes para resistir tensiones ambientales extremas.

Fuente de la historia:

Materiales proporcionados por Ludwig-Maximilians-Universität München. Nota: El contenido se puede cambiar por estilo y longitud.

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